葵花籽粕中绿原酸和蛋白酶解肽的制备及生物活性研究
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摘要
葵花籽榨取油脂后的籽粕中含有丰富的绿原酸和蛋白质。绿原酸是一种非常好的抗氧化剂，葵花籽粕蛋白因其氨基酸含量丰富且平衡良好、生物利用率高和无抗营养因子而被作为植物蛋白的重要来源，也是获得生物活性肽的很好资源。目前，对葵花籽粕中绿原酸和蛋白质、葵花籽多肽生物活性方面的深入研究报道相对较少。本文以葵花籽粕为研究对象，采用响应面设计、抗氧化试验、生物酶解、凝胶色谱、高效液相色谱、质谱等方法，系统研究了葵花籽粕中绿原酸和蛋白质的提取工艺条件及理化性质、蛋白质酶解工艺的各主要参数、酶解物体外抗氧化活性和对血管紧张素I转换酶(ACE)的抑制作用、抗氧化肽和降血压肽分离和结构的初步鉴定，为开发利用葵花籽粕中绿原酸和蛋白质及其抗氧化肽、降血压肽功能性产品提供理论基础。主要结果如下：
1．葵花籽粕中绿原酸提取的优化工艺条件：乙醇浓度为75%、料液比为1∶14、温度为40℃、pH为4.9、提取99min，萃取率达到了64.73%，其抗氧化能力在同等剂量的条件下，其还原力和对自由基的清除能力都高于Vc。
葵花籽粕中球蛋白提取的最佳工艺条件为：料液1:12，提取液浓度1mol/L，温度50℃，时间1.5h。葵花籽粕球蛋白功能性质除吸水性低于大豆分离蛋白外，其吸油性、起泡性、起泡稳定性、乳化性和乳化稳定性都高于大豆分离蛋白，并且是一个全价蛋白。
2．以葵花籽粕球蛋白为底物，筛选出制备抗氧化活性肽的酶是碱性蛋白酶和木瓜蛋白酶；制备降血压活性肽的酶是中性蛋白酶。在各自单因素试验的基础上，采用响应面设计进行了试验优化，结合各因素、各因素对响应值的影响顺序以及综合考虑到成本问题，确定了各自最佳酶解条件。其中：
碱性蛋白酶：底物浓度为2%，pH为9.64，[E]/[S]3%，温度为51.31℃，时间为115.4min，该条件下制备的葵花籽粕球蛋白酶解物的DPPH清除率为50.85%。
木瓜蛋白酶的最优酶解条件为：底物浓度为3%，pH为6.5，[E]/[S]5.54%，温度为61.02℃，时间为116.39min，该条件下制备的葵花籽粕球蛋白酶解物的DPPH清除率为73.11%。
中性蛋白酶：底物浓度4%，[E]/[S]2.72%，温度52℃，pH7.0，水解时间为90min，该条件下制备的葵花籽粕球蛋白酶解物的ACE抑制率为61.55%，其半抑制浓度为0.45mg/mL。
3.木瓜蛋白酶和碱性蛋白酶酶解物在5种体外抗氧化体系中均表现出较强的抗氧化活性。对·OH、O2-·、DPPH·清除作用以及还原能力均与浓度呈量效关系，IC50分别为5.7mg/mL、2.5mg/mL、1.5mg/mL左右，能明显抑制大豆卵磷脂的脂质过氧化和豆油的氧化作用，随着添加量的增加，其抗氧化效果越来越明显。
4．凝胶色谱、液相色谱能很好的分离提纯活性较强的酶解物，质谱能进一步确定分子量及初步结构。中性蛋白酶酶解物峰2的分子量为1114.5：推测其氨基酸序列为DLWLRLDPS(Asp-Leu-Trp-Leu-Arg-Leu-Asp-Pro-Ser)，中性蛋白酶峰3的分子量为1114.6，推测其氨基酸序列为DLPWPFRSP （Asp-Leu-Pro-Trp-Pro-Phe-Arg-Ser-Pro）；木瓜蛋白酶酶解物峰2的分子量是1261.6，推测其氨基酸序列为FDIVKADNVGPS (Phe-Asp-Ile-Val-Lys-Ala-Asp-Asn-Val-Gly-Pro-Ser)；碱性蛋白酶的分子量为1038.5，推测氨基酸序列为RHAKTPSNK (Arg-His-Ala-Lys-Thr-Pro-Ser-Asn-Lys)。
Sunflower seed produces high-quality edible vegetable oil, and sunflower mealriches in protein and chlorogenic acid. Chlorogenic acid is a good antioxidant; andsunflower is important sources of vegetable protein and bioactive peptides, becausesunflower has rich and balanced amino acids which are of high bioavailability noantinutritional factors. However, intensive studies on bioactivies of chlorogenic acid,protein and peptides from sunflower are still rare. In this study, we adopted reponsesurface design, carried out antioxidant and enzymatically hydrolyzed experiments,introduced gel chromatography, high-performance liquid chromatography and massspectrometry into the systematic studies, including the extraction process andphysicochemical properties of chlorogenic acid and protein, technological parameters inenzymatical hydrolysis of protein, antioxidant activity in vitro of enzymaticallyhydrolyzed substance and its inhibition of angiotensin I converting enzyme (ACE),separation and structural identification of antioxidant peptides and antihypertensivepeptides. This study provided theoretical basis for the development of functional productsfrom sunflower, such as antioxidant peptide and antihypertensive peptide. The mainresults are as follows:
1. Optimized extraction conditions for chlorogenic acid:99-minute extraction in75%ethanol (ratio of sample to solution was1:14, pH=4.9) at40℃. The extraction yield ofchlorogenic acid was64.73%. Extracted chlorogenic acid was of high oxidationresistance. Optimal extraction conditions for protein:1.5h extraction in a liquid of1mol/L(ratio of sample to solution was1:12) at50℃. Globulin from sunflower meal, comparedwith that from soybean, is a complete protein of high oil absorption, good foamingproperty and stability. Emulsifying activity and emulsification stability was also higherthan that in isolated soybean protein, only water absorptivity is a little lower.
2. When the substrate was globulin extracted from sunflower seed, the enzymesproducing active antioxidant peptide were Alcalase and papain, the enzyme producinghypertensive active peptides was a neutral protease. In each single factor experiment,response surface design was used to optimize the experiments. In combination with factorlevel, the effects of factor level on response values and integrated cost, optimal conditionsfor enzymatic hydrolysis were determined. Alcalase: substrate concentration,2%; pH, 9.64;[E]/[S],3%; temperature,51.31℃and reaction time,115.4minutes. Percentage ofDPPH removed by globulin hydrolysate prepared from sunflower meal was50.85%. Theoptimal enzymatic hydrolysis conditions for papain: substrate concentration,3%; pH,6.5;[E]/[S],5.54%; temperature,61.02℃and reaction time,116.39min. Percentage of DPPHremoved by globulin hydrolysate prepared from sunflower meal was73.11%. Neutralprotease: the substrate concentration,4%;[E]/[S],2.72%; temperature,52℃; pH,7.0andhydrolysis time,90min. Rate of ACE inhibited by hydrolysate prepared from sunflowermeal under such conditions was61.55%, and the IC50were0.45mg/mL
3. Sunflower protein hydrolysates of Alcalase and papain showed strong antioxidantactivity in five antioxidant systems in vitro. In the dose-effect relationships betweenhydrolysate and·OH, O2-·, DPPH· clearance and reduction, the IC50were5.7mg/mL,2.5mg/mL, and1.5mg/mL, respectively. Protein hydrolysates significantly inhibited lipidperoxidation of soybean lecithin and oxidation of soybean oil; antioxidant effectincreased with the addition of hydrolysates.
4. Gel chromatography and liquid chromatography are good techniques for theseparation and purification of hydrolysates, mass spectrometry provides methodsdetermining the molecular structure. The molecular weight (hydrolysate peak II)produced by neutral protease is1114.5, and that of peak III is1114.6. The relevantsequences are DLWLRLDPS (Asp-Leu-Trp-Leu-Arg-Leu-Asp-Pro-Ser) andDLPWPFRSP (Asp-Leu-Pro-Trp-Pro-Phe-Arg-Ser-Pro), respectively. The molecularweights of hydrolysate at peak II produced by papain is1261.6, the relevant sequenceis FDIVKADNVGPS (Phe-Asp-Ile-Val-Lys-Ala-Asp-Asn-Val-Gly-Pro-Ser). Themolecular weight of Alcalase is1038.5, the relevant sequence is RHAKTPSNK(Arg-His-Ala-Lys-Thr-Pro-Ser-Asn-Lys).
1．葵花籽粕中绿原酸提取的优化工艺条件：乙醇浓度为75%、料液比为1∶14、温度为40℃、pH为4.9、提取99min，萃取率达到了64.73%，其抗氧化能力在同等剂量的条件下，其还原力和对自由基的清除能力都高于Vc。
葵花籽粕中球蛋白提取的最佳工艺条件为：料液1:12，提取液浓度1mol/L，温度50℃，时间1.5h。葵花籽粕球蛋白功能性质除吸水性低于大豆分离蛋白外，其吸油性、起泡性、起泡稳定性、乳化性和乳化稳定性都高于大豆分离蛋白，并且是一个全价蛋白。
2．以葵花籽粕球蛋白为底物，筛选出制备抗氧化活性肽的酶是碱性蛋白酶和木瓜蛋白酶；制备降血压活性肽的酶是中性蛋白酶。在各自单因素试验的基础上，采用响应面设计进行了试验优化，结合各因素、各因素对响应值的影响顺序以及综合考虑到成本问题，确定了各自最佳酶解条件。其中：
碱性蛋白酶：底物浓度为2%，pH为9.64，[E]/[S]3%，温度为51.31℃，时间为115.4min，该条件下制备的葵花籽粕球蛋白酶解物的DPPH清除率为50.85%。
木瓜蛋白酶的最优酶解条件为：底物浓度为3%，pH为6.5，[E]/[S]5.54%，温度为61.02℃，时间为116.39min，该条件下制备的葵花籽粕球蛋白酶解物的DPPH清除率为73.11%。
中性蛋白酶：底物浓度4%，[E]/[S]2.72%，温度52℃，pH7.0，水解时间为90min，该条件下制备的葵花籽粕球蛋白酶解物的ACE抑制率为61.55%，其半抑制浓度为0.45mg/mL。
3.木瓜蛋白酶和碱性蛋白酶酶解物在5种体外抗氧化体系中均表现出较强的抗氧化活性。对·OH、O2-·、DPPH·清除作用以及还原能力均与浓度呈量效关系，IC50分别为5.7mg/mL、2.5mg/mL、1.5mg/mL左右，能明显抑制大豆卵磷脂的脂质过氧化和豆油的氧化作用，随着添加量的增加，其抗氧化效果越来越明显。
4．凝胶色谱、液相色谱能很好的分离提纯活性较强的酶解物，质谱能进一步确定分子量及初步结构。中性蛋白酶酶解物峰2的分子量为1114.5：推测其氨基酸序列为DLWLRLDPS(Asp-Leu-Trp-Leu-Arg-Leu-Asp-Pro-Ser)，中性蛋白酶峰3的分子量为1114.6，推测其氨基酸序列为DLPWPFRSP （Asp-Leu-Pro-Trp-Pro-Phe-Arg-Ser-Pro）；木瓜蛋白酶酶解物峰2的分子量是1261.6，推测其氨基酸序列为FDIVKADNVGPS (Phe-Asp-Ile-Val-Lys-Ala-Asp-Asn-Val-Gly-Pro-Ser)；碱性蛋白酶的分子量为1038.5，推测氨基酸序列为RHAKTPSNK (Arg-His-Ala-Lys-Thr-Pro-Ser-Asn-Lys)。
Sunflower seed produces high-quality edible vegetable oil, and sunflower mealriches in protein and chlorogenic acid. Chlorogenic acid is a good antioxidant; andsunflower is important sources of vegetable protein and bioactive peptides, becausesunflower has rich and balanced amino acids which are of high bioavailability noantinutritional factors. However, intensive studies on bioactivies of chlorogenic acid,protein and peptides from sunflower are still rare. In this study, we adopted reponsesurface design, carried out antioxidant and enzymatically hydrolyzed experiments,introduced gel chromatography, high-performance liquid chromatography and massspectrometry into the systematic studies, including the extraction process andphysicochemical properties of chlorogenic acid and protein, technological parameters inenzymatical hydrolysis of protein, antioxidant activity in vitro of enzymaticallyhydrolyzed substance and its inhibition of angiotensin I converting enzyme (ACE),separation and structural identification of antioxidant peptides and antihypertensivepeptides. This study provided theoretical basis for the development of functional productsfrom sunflower, such as antioxidant peptide and antihypertensive peptide. The mainresults are as follows:
1. Optimized extraction conditions for chlorogenic acid:99-minute extraction in75%ethanol (ratio of sample to solution was1:14, pH=4.9) at40℃. The extraction yield ofchlorogenic acid was64.73%. Extracted chlorogenic acid was of high oxidationresistance. Optimal extraction conditions for protein:1.5h extraction in a liquid of1mol/L(ratio of sample to solution was1:12) at50℃. Globulin from sunflower meal, comparedwith that from soybean, is a complete protein of high oil absorption, good foamingproperty and stability. Emulsifying activity and emulsification stability was also higherthan that in isolated soybean protein, only water absorptivity is a little lower.
2. When the substrate was globulin extracted from sunflower seed, the enzymesproducing active antioxidant peptide were Alcalase and papain, the enzyme producinghypertensive active peptides was a neutral protease. In each single factor experiment,response surface design was used to optimize the experiments. In combination with factorlevel, the effects of factor level on response values and integrated cost, optimal conditionsfor enzymatic hydrolysis were determined. Alcalase: substrate concentration,2%; pH, 9.64;[E]/[S],3%; temperature,51.31℃and reaction time,115.4minutes. Percentage ofDPPH removed by globulin hydrolysate prepared from sunflower meal was50.85%. Theoptimal enzymatic hydrolysis conditions for papain: substrate concentration,3%; pH,6.5;[E]/[S],5.54%; temperature,61.02℃and reaction time,116.39min. Percentage of DPPHremoved by globulin hydrolysate prepared from sunflower meal was73.11%. Neutralprotease: the substrate concentration,4%;[E]/[S],2.72%; temperature,52℃; pH,7.0andhydrolysis time,90min. Rate of ACE inhibited by hydrolysate prepared from sunflowermeal under such conditions was61.55%, and the IC50were0.45mg/mL
3. Sunflower protein hydrolysates of Alcalase and papain showed strong antioxidantactivity in five antioxidant systems in vitro. In the dose-effect relationships betweenhydrolysate and·OH, O2-·, DPPH· clearance and reduction, the IC50were5.7mg/mL,2.5mg/mL, and1.5mg/mL, respectively. Protein hydrolysates significantly inhibited lipidperoxidation of soybean lecithin and oxidation of soybean oil; antioxidant effectincreased with the addition of hydrolysates.
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引文
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