钛基二维纳米结构亲和探针用于磷酸肽的高效富集与鉴定分析

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• 英文论文题名：Titanium-based two dimensional nanostructured affinity probes for high-efficiency enrichment and identification of phosphopeptides
• 论文作者：闵乾昊 ; 陈学勤 ; 李思远 ; 朱俊杰
• 英文论文作者：Qianhao Min ; Xueqin Chen ; Siyuan Li ; Jun-Jie Zhu ; State Key Laboratory of Analytical Chemistry for Life Science ; School of Chemistry and Chemical Engineering ; Nanjing University
• 年：2016
• 作者机构：南京大学生命分析化学国家重点实验室;
• 论文关键词：钛铌酸 ; 二维材料 ; 磷酸肽 ; 富集 ; 鉴定
• 会议召开时间：2016-07-01
• 会议录名称：中国化学会第30届学术年会摘要集-第四十三分会：质谱分析
• 语种：中文
• 分类号：O629.7;O657.63
• 学会代码：ZGHY
• 会议名称：中国化学会第30届学术年会-第四十三分会 ; 质谱分析
• 会议地点：中国辽宁大连
• 主办单位：中国化学会
• 学会名称：中国化学会
• 页数：1
• 文件大小：117k
• 原文格式：D
• 会议级别：全国

摘要

磷酸化多肽/蛋白的低丰度和实际生物体系的复杂性限制着质谱分析平台对磷酸肽信息的直接读取[1]。因此,开发磷酸肽分离亲和探针,在样品预处理层面对磷酸肽进行初步富集,已成为丰富质谱检出信息的重要手段[2]。我们将钛铌酸纳米片层二维材料引入生物分离领域,构筑一种Fe_3O_4嵌入钛铌酸二维复合探针(Fe_3O_4-TiNbNS),并应用于磷酸肽的高效富集和原位二甲基标记。钛铌酸二维纳米结构为磷酸肽的分离和标记提供了丰富的亲和位点,而Fe_3O_4在赋予探针磁分离能力的同时,阻碍了钛铌酸片层间的重聚,为磷酸肽的捕获结合预留了更大的活性表面。通过进一步组装CeO_2纳米颗粒,构建一种组分可调的Fe_3O_4/CeO_2共修饰钛铌酸纳米片层二维探针(MC-TiNbNS),对磷酸肽实施高效富集和可控去磷酸化。该探针集成了对磷酸肽富集、鉴定、位点计数的功能,为单磷酸化多肽和多磷酸化多肽的全面鉴定分析提供了一条有效途径。
Direct readout of phosphopeptides by mass spectrometry is largely confined by the low abundance of phosphorylated peptides/proteins and high complexity of real biological samples.To tackle this issue,phosphopeptide enrichment strategies at sample pretreatment level were developed based on phosphor-affinity probes.We introduced titanium-based two-dimensional(2D) nanomaterials into the field of biological separation and constructed a nanocomposite of Fe_3O_4 nanocrystals-embedded titanoniobate nanosheet(Fe_3O_4-TiNbNS) for capture and isotope labeling of phosphopeptides.2D titanoniobate nanosheets offer enlarged surface area and spacious microenvironment for capturing phosphopeptides,while Fe_3O_4 nanocrystals disrupt the restacking process between titanoniobate nanosheets and thus reserve more specific surface for binding phosphopeptides.In another study,a ternary nanocomposite of magnetite/ceria co-decorated titanoniobate nanosheet(MC-TiNbNS) was synthesized and utilized as the probe and catalyst for enrichment and dephosphorylation of phosphopeptides,allowing exhaustive detection of both mono-and multi-phosphorylated peptides with precise counting of their phosphorylation sites.

引文

[1]Gerber,S.A.;Rush,J.;Stemman,O.;Kirschner M.W.;Gygi,S.P.,Proc.Natl.Acad.Sci.U.S.A.,2003,100:6940.
    [2]Nuhse,T.S.;Stensballe,A.O.;Jensen,N.;Peck,S.C.,Mol.Cell.Proteomics,2003,2:1234.